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激活 DNMT1 的结构基础
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2022-11-21 , DOI: 10.1038/s41467-022-34779-4 Amika Kikuchi 1 , Hiroki Onoda 1, 2 , Kosuke Yamaguchi 3 , Satomi Kori 1 , Shun Matsuzawa 1 , Yoshie Chiba 4 , Shota Tanimoto 4 , Sae Yoshimi 1 , Hiroki Sato 1 , Atsushi Yamagata 5 , Mikako Shirouzu 5 , Naruhiko Adachi 6 , Jafar Sharif 7 , Haruhiko Koseki 7, 8 , Atsuya Nishiyama 4 , Makoto Nakanishi 4 , Pierre-Antoine Defossez 3 , Kyohei Arita 1
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更新日期：2022-11-24
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2022-11-21 , DOI: 10.1038/s41467-022-34779-4 Amika Kikuchi 1 , Hiroki Onoda 1, 2 , Kosuke Yamaguchi 3 , Satomi Kori 1 , Shun Matsuzawa 1 , Yoshie Chiba 4 , Shota Tanimoto 4 , Sae Yoshimi 1 , Hiroki Sato 1 , Atsushi Yamagata 5 , Mikako Shirouzu 5 , Naruhiko Adachi 6 , Jafar Sharif 7 , Haruhiko Koseki 7, 8 , Atsuya Nishiyama 4 , Makoto Nakanishi 4 , Pierre-Antoine Defossez 3 , Kyohei Arita 1
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DNMT1 是维持基因组 DNA 甲基化的必需酶，其功能受尚未完全了解的机制调控。在这里，我们报告了人类 DNMT1 与其两种天然激活剂结合的冷冻电镜结构：半甲基化 DNA 和泛素化组蛋白 H3。我们发现 RFTS 和 CXXC 域之间迄今未研究的链接器对激活起着关键作用。它包含一个保守的 α-螺旋，它接合一个关键的“Toggle”口袋，取代先前描述的抑制性接头，并允许 DNA 识别螺旋进入活性构象。这伴随着抑制性 RFTS 和 CXXC 结构域的大规模重组，使酶获得全部活性。因此，我们的结果为 DNMT1 的激活提供了机制基础，
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