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RNA结合蛋白Tristetraprolin的串联锌指结构域疾病的结构基础
Journal of Chemical Theory and Computation ( IF 5.7 ) Pub Date : 2016-09-09 00:00:00 , DOI: 10.1021/acs.jctc.6b00150 Davide Tavella 1 , Laura M. Deveau 1 , Troy W. Whitfield 2, 3 , Francesca Massi 1
Journal of Chemical Theory and Computation ( IF 5.7 ) Pub Date : 2016-09-09 00:00:00 , DOI: 10.1021/acs.jctc.6b00150 Davide Tavella 1 , Laura M. Deveau 1 , Troy W. Whitfield 2, 3 , Francesca Massi 1
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Tristetraprolin（TTP）和TIS11d是两个人类RNA结合蛋白，属于CCCH型串联锌指家族。在无RNA的状态下，TIS11d在其两个手指中的每个手指上协调一个锌离子，而TTP在N末端的锌手指上协调一个锌离子。我们之前已经确定了三个残基，它们位于第二个锌指中短α-螺旋的C端一半，控制着这两种蛋白质中的RNA结合结构域的结构如何：TTP中的Y151，L152和Q153和TIS11d中的H201，T202和I203。在这里，我们已经使用分子动力学，核磁共振波谱和其他生化方法来研究这三个残基在RNA结合域的稳定性中的作用。我们发现，TIS11d C末端锌指中T202羟基形成的螺旋内氢键对于允许在保守的苯丙氨酸和锌配位组氨酸的侧链之间存在π-π堆积是必要的。我们证明了在TTP中缺少氢键是导致C末端锌指的锌亲和力降低的原因。
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更新日期：2016-09-09
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