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定量蛋白质组学揭示了非常规泛素链在蛋白酶体降解中的作用。
Cell ( IF 45.5 ) Pub Date : 2009-Apr-03 , DOI: 10.1016/j.cell.2009.01.041
Ping Xu 1 , Duc M Duong , Nicholas T Seyfried , Dongmei Cheng , Yang Xie , Jessica Robert , John Rush , Mark Hochstrasser , Daniel Finley , Junmin Peng
Cell ( IF 45.5 ) Pub Date : 2009-Apr-03 , DOI: 10.1016/j.cell.2009.01.041
Ping Xu 1 , Duc M Duong , Nicholas T Seyfried , Dongmei Cheng , Yang Xie , Jessica Robert , John Rush , Mark Hochstrasser , Daniel Finley , Junmin Peng
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泛素中的所有七个赖氨酸残基都有助于蛋白质底物上聚泛素链的合成。尽管 K48 连接的链作为蛋白酶体降解的介质被很好地确定，而 K63 连接的链在非蛋白水解事件中起作用，但通过 K6、K11、K27、K29 或 K33 连接的非常规多聚泛素链的作用尚不清楚。在这里，我们报告非常规连接在体内很丰富，并且所有非 K63 连接都可能针对蛋白质进行降解。以 K48 作为单个赖氨酸的泛素不能支持酵母活力，不同的连接具有部分冗余功能。通过使用质谱法分析野生型和泛素 K11R 突变株中的整个酵母蛋白质组和泛素化蛋白质，我们鉴定了 K11 连接特异性底物，包括 Ubc6、一种参与内质网相关降解 (ERAD) 的泛素结合酶。Ubc6 主要合成 K11 连接链，K11 连接在 ERAD 通路中起作用。因此，非常规多聚泛素链对于泛素-蛋白酶体系统功能至关重要。
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更新日期：2017-01-31
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