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阐明T7噬菌体内溶素的pH依赖性结构转变
Biochemistry ( IF 2.9 ) Pub Date : 2016-08-11 00:00:00 , DOI: 10.1021/acs.biochem.6b00240
Meenakshi Sharma , Dinesh Kumar 1 , Krishna Mohan Poluri
Biochemistry ( IF 2.9 ) Pub Date : 2016-08-11 00:00:00 , DOI: 10.1021/acs.biochem.6b00240
Meenakshi Sharma , Dinesh Kumar 1 , Krishna Mohan Poluri
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噬菌体是地球上最丰富多样的生物实体。噬菌体内溶素是独特的肽聚糖水解酶,在各种感染模型中作为有效的酶具有巨大的潜力。T7噬菌体内溶素(T7L),也被称为ñ -acetylmuramoyl-升丙氨酸酰胺酶或T7溶菌酶,是一种17kDa的蛋白,其通过水解之间的酰胺键裂解的范围内的革兰氏阴性菌的Ñ -acetylmuramoyl残基和升肽聚糖层的-丙氨酸。尽管许多T7家族成员的活性谱已为人所知,但其pH依赖性差异活性的分子基础尚不清楚。在这项研究中,我们通过应用各种生物物理技术和蛋白质核磁共振(NMR)光谱研究了pH诱导的T7L的结构,稳定性和活性特征。我们的研究建立了pH低于6时T7L的可逆结构转变,并在pH 3时形成了部分变性的构象。这种低pH构象是热稳定的,并暴露出疏水口袋。进一步,NMR弛豫测量和结构分析表明,T7L在其天然状态下是高度动态的,而His残基的网络负责观察到的pH依赖的构象动力学和跃迁。随着噬菌体嵌合和工程改造的细胞内溶素被开发为针对多种耐药病原体的新型疗法,我们相信我们的结果对将这些实体设计为宽带抗菌剂和/或抗菌剂有很大帮助。
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更新日期:2016-08-11
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