蛋白质表面的多尺度水动力学：蛋白质对表面离子的特异性反应,The Journal of Physical Chemistry B

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蛋白质表面的多尺度水动力学：蛋白质对表面离子的特异性反应
The Journal of Physical Chemistry B ( IF 2.8 ) Pub Date : 2021-08-03 , DOI: 10.1021/acs.jpcb.1c02513
Tadeja Janc _{1,

2} , Jean-Pierre Korb ₁ , Miha Lukšič ₂ , Vojko Vlachy ₂ , Robert G Bryant ₃ , Guillaume Mériguet ₁ , Natalie Malikova ₁ , Anne-Laure Rollet ₁

Affiliation

蛋白质在拥挤的水环境中起作用，与各种化合物相互作用，其中包括溶解的离子。这些相互作用是水介导的。在本研究中，我们结合场相关核磁共振弛豫 (NMRD) 和理论来探测鸡蛋清溶菌酶 (LZM) 和牛血清白蛋白 (BSA) 的浓缩水溶液中蛋白质表面的水动力学。实验表明，盐（NaCl 或 NaI）的存在会导致两种蛋白质产生相反的离子特异性响应：在 LZM 溶液中添加盐会增加无盐情况下的水弛豫率，而对于 BSA 溶液，观察到下降。变化的幅度取决于离子特性。开发的模型考虑了 NMRD 剖面的非洛伦兹形状，并以拉莫尔频率（10 kHz 至 110 MHz）重现了四个十年的实验数据。它适用于高蛋白质浓度。该模型通过蛋白质表面粗糙度的变化（由表面分形维数表示）以及随之而来的地表水停留时间的变化，结合了观察到的离子特异性效应。该响应是蛋白质特异性的，与单个蛋白质表面的几何方面相关联，并且超出了与蛋白质无关的 Hofmeister 式离子排序。由表面分形维数和伴随的地表水停留时间的变化表示。该响应是蛋白质特异性的，与单个蛋白质表面的几何方面相关联，并且超出了与蛋白质无关的 Hofmeister 式离子排序。由表面分形维数和伴随的地表水停留时间的变化表示。该响应是蛋白质特异性的，与单个蛋白质表面的几何方面相关联，并且超出了与蛋白质无关的 Hofmeister 式离子排序。

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Multiscale Water Dynamics on Protein Surfaces: Protein-Specific Response to Surface Ions

Proteins function in crowded aqueous environments, interacting with a diverse range of compounds, and among them, dissolved ions. These interactions are water-mediated. In the present study, we combine field-dependent NMR relaxation (NMRD) and theory to probe water dynamics on the surface of proteins in concentrated aqueous solutions of hen egg-white lysozyme (LZM) and bovine serum albumin (BSA). The experiments reveal that the presence of salts (NaCl or NaI) leads to an opposite ion-specific response for the two proteins: an addition of salt to LZM solutions increases water relaxation rates with respect to the salt-free case, while for BSA solutions, a decrease is observed. The magnitude of the change depends on the ion identity. The developed model accounts for the non-Lorentzian shape of the NMRD profiles and reproduces the experimental data over four decades in Larmor frequency (10 kHz to 110 MHz). It is applicable up to high protein concentrations. The model incorporates the observed ion-specific effects via changes in the protein surface roughness, represented by the surface fractal dimension, and the accompanying changes in the surface water residence times. The response is protein-specific, linked to geometrical aspects of the individual protein surfaces, and goes beyond protein-independent Hofmeister-style ordering of ions.

更新日期：2021-08-12

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