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活性基质金属蛋白酶的配体定向修饰：无光不稳定基团的基于活性的探针
Angewandte Chemie International Edition ( IF 16.1 ) Pub Date : 2021-06-07 , DOI: 10.1002/anie.202106117 Monika Kaminska 1 , Pierrick Bruyat 1 , Carole Malgorn 1 , Marion Doladilhe 1 , Evelyne Cassar-Lajeunesse 1 , Carole Fruchart Gaillard 1 , Mélissa De Souza 1 , Fabrice Beau 1 , Robert Thai 1 , Isabelle Correia 2 , Andrzej Galat 1 , Dimitris Georgiadis 3 , Olivier Lequin 2 , Vincent Dive 1 , Sarah Bregant 1 , Laurent Devel 1
Angewandte Chemie International Edition ( IF 16.1 ) Pub Date : 2021-06-07 , DOI: 10.1002/anie.202106117 Monika Kaminska 1 , Pierrick Bruyat 1 , Carole Malgorn 1 , Marion Doladilhe 1 , Evelyne Cassar-Lajeunesse 1 , Carole Fruchart Gaillard 1 , Mélissa De Souza 1 , Fabrice Beau 1 , Robert Thai 1 , Isabelle Correia 2 , Andrzej Galat 1 , Dimitris Georgiadis 3 , Olivier Lequin 2 , Vincent Dive 1 , Sarah Bregant 1 , Laurent Devel 1
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基于活性的探针能够区分活性酶与其失活或失活的对应物。由于金属蛋白酶催化是非共价的，因此通过用光交联剂修饰可逆抑制剂，系统地开发了靶向它们的基于活性的探针。通过利用两种类型的配体引导化学，我们确定了新的基于活性的探针，能够在没有任何外部触发的情况下共价修饰基质金属蛋白酶 (MMP) 的活性位点。这些探针标记重组 MMP 的能力在体外得到验证，并且在其 S 3中的主要标记位点的身份' 区域明确分配。我们还证明了我们的亲和探针可以在复杂蛋白质组中以纳克级（即 0.07% (w/w)）与 rhMMP12 发生反应。最后，这种配体导向的化学反应成功地应用于标记真核细胞分泌的活性 MMP-12。我们相信这种方法可以更广泛地应用于许多其他金属蛋白酶，从而有助于解决它们未解决的体内蛋白质组学分析。
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更新日期：2021-08-03
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