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ACT 域重复蛋白 7,ACR7,与水稻核中的伴侣蛋白 HSP18.0-CII 相互作用
Plant & Cell Physiology ( IF 3.9 ) Pub Date : 2006-07-01 , DOI: 10.1093/pcp/pcj062
Toshihiko Hayakawa , Toru Kudo , Takashi Ito , Nobuyuki Takahashi , Tomoyuki Yamaya

调节性 ACT 结构域在某些氨基酸代谢酶和细菌中的转录调节因子中充当氨基酸结合位点。为了阐明谷氨酰胺 (Gln) 传感系统在植物氮 (N) 代谢中的分子作用,我们使用基因组从水稻 (Oryza sativa L.) 中分离了六个编码 ACT 结构域重复蛋白 (ACR1 和 ACR5-ACR9) 的基因。关于由与细菌 Gln 传感器 GLND 同源的域的四个副本组成的一级结构的信息。由于 ACR7 的表达是六个 ACR 直系同源基因中最丰富的,因此我们在当前研究中重点关注该 ACR。ACR7基因产物在水稻年轻发育叶片中含量最高,ACR7蛋白特异定位于维管束韧皮部和木质部薄壁细胞核内。酵母双杂交筛选鉴定出一种小的热应激蛋白 (HSP18.0-CII) 作为与 ACR7 相互作用的蛋白质。HSP18.0-CII:sGFP 在培养的水稻细胞中的瞬时表达分析,然后进行免疫共沉淀,表明核 ACR7 确实在体内与核质 HSP18.0-CII 相互作用。讨论了核蛋白 ACR7 结合 Gln 的潜在能力以及该蛋白质在水稻叶片中充当 Gln 传感器的可能性。



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更新日期:2006-07-01
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