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Cys151 的共价修饰使亲电子传感器 Keap1 与泛素连接酶 CUL3 分离。
Chemical Research in Toxicology ( IF 3.7 ) Pub Date : 2008 Mar , DOI: 10.1021/tx700302s
Girish Rachakonda 1 , Ying Xiong , Konjeti R Sekhar , Sheryl L Stamer , Daniel C Liebler , Michael L Freeman
Chemical Research in Toxicology ( IF 3.7 ) Pub Date : 2008 Mar , DOI: 10.1021/tx700302s
Girish Rachakonda 1 , Ying Xiong , Konjeti R Sekhar , Sheryl L Stamer , Daniel C Liebler , Michael L Freeman
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对亲电子试剂和氧化剂的细胞应激反应的调节由转录因子 NF-E2 相关因子 2 (Nrf2) 介导，而后者又由 CUL-E3 (CUL3) 连接酶介导的泛素化调节。Kelch 样 ECH 相关蛋白 1 (Keap1) 作为 CUL3 和 Nrf2 之间的适配器。我们使用模型亲电试剂 N-碘乙酰-N-生物素基己二胺 (IAB) 来定义 Keap1 半胱氨酸残基的加成、结构和功能之间的关系。Keap1 在体外暴露于 IAB 伴随着蛋白质二级结构的逐渐丧失，如 CD 光谱监测和与重组 CUL3 关联能力的丧失。Keap1 在体外从 CUL3 解离取决于 Keap1 中的 C151。对表达 FLAG-Keap1 的 HEK293 细胞中的加合物进行的基于定量质谱的动力学分析表明，Cys151 是体内反应性最强的残基之一，并且它是 IAB 介导的 Keap1-CUL3 相互作用解离所必需的。这些结果表明 Cys151 加合物赋予 Keap1 关键的烷基化传感器功能，使 Keap1 在 BTB CUL3 接头蛋白中独一无二。
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更新日期：2017-01-31
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