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Erm修饰的70S核糖体的结构揭示了大环内酯类耐药的机制
Nature Chemical Biology ( IF 12.9 ) Pub Date : 2021-01-18 , DOI: 10.1038/s41589-020-00715-0 Maxim S Svetlov 1, 2 , Egor A Syroegin 3 , Elena V Aleksandrova 3 , Gemma C Atkinson 4 , Steven T Gregory 5 , Alexander S Mankin 1, 2 , Yury S Polikanov 1, 2, 3
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更新日期:2021-01-18
Nature Chemical Biology ( IF 12.9 ) Pub Date : 2021-01-18 , DOI: 10.1038/s41589-020-00715-0 Maxim S Svetlov 1, 2 , Egor A Syroegin 3 , Elena V Aleksandrova 3 , Gemma C Atkinson 4 , Steven T Gregory 5 , Alexander S Mankin 1, 2 , Yury S Polikanov 1, 2, 3
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许多抗生素通过与核糖体结合并干扰蛋白质生物合成来抑制细菌生长。大环内酯类药物是最成功的核糖体靶向抗生素之一。大环内酯类耐药的主要临床相关机制是位于药物结合位点的 23S rRNA 核苷酸 A2058 的二甲基化,该反应由 Erm 型 rRNA 甲基转移酶催化。在这里,我们以 2.4 Å 分辨率呈现 Erm-二甲基化 70S 核糖体的晶体结构,以及未甲基化 70S 核糖体功能复合物单独或与大环内酯组合的结构。总而言之,我们的结构数据不支持以前的模型,相反,对 A2058 二甲基化如何赋予对大环内酯类药物的抗性提出了一个主要的新解释。而且,
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