HMGB 与 DNA 的结合：单框和双框基序。,Journal of Molecular Biology

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HMGB 与 DNA 的结合：单框和双框基序。
Journal of Molecular Biology ( IF 4.7 ) Pub Date : 2007 Dec 7 , DOI: 10.1016/j.jmb.2007.09.073
Micah J McCauley ₁ , Jeff Zimmerman , L James Maher , Mark C Williams

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高迁移率基团 (HMG) 蛋白是被认为通过改变核酸灵活性显着影响 DNA 相互作用的核蛋白。B 组 (HMGB) 蛋白质包含已知的 HMG 框结构域，可以与 DNA 小沟结合而没有序列特异性，略微插入碱基对并在 DNA 螺旋轴中引起强烈弯曲。双光束光镊系统用于在人 HMGB2 的单盒衍生物 [HMGB2(box A)] 和大鼠 HMGB1 的双盒衍生物 [HMGB1] 不存在和存在的情况下扩展双链 DNA (dsDNA) （框A+框B）]。观察到单框结构域减少双螺旋的持续长度，产生平均弯曲角度为 99+/-9 度的尖锐 DNA 弯曲，并且在非常高的浓度下，稳定 dsDNA 以防止变性。双盒蛋白包含两个连续的 HMG 盒结构域，通过柔性系链连接。这种蛋白质还减少了 DNA 的持续长度，诱导了 77+/-7 度的平均弯曲角度，并在显着较低的浓度下稳定了 dsDNA。这些结果表明，单盒蛋白和双盒蛋白增加了 DNA 的灵活性和稳定性，尽管在双盒蛋白浓度低得多的情况下实现了这两种效果。此外，在低浓度下，单盒蛋白可以在不稳定 dsDNA 的情况下改变 DNA 的灵活性，而在较高浓度下的稳定可能是通过协同结合模式实现的。并在显着较低的浓度下稳定 dsDNA。这些结果表明，单盒蛋白和双盒蛋白增加了 DNA 的灵活性和稳定性，尽管在双盒蛋白浓度低得多的情况下实现了这两种效果。此外，在低浓度下，单盒蛋白可以在不稳定 dsDNA 的情况下改变 DNA 的灵活性，而在较高浓度下的稳定可能是通过协同结合模式实现的。并在显着较低的浓度下稳定 dsDNA。这些结果表明，单盒蛋白和双盒蛋白增加了 DNA 的灵活性和稳定性，尽管在双盒蛋白浓度低得多的情况下实现了这两种效果。此外，在低浓度下，单盒蛋白可以在不稳定 dsDNA 的情况下改变 DNA 的灵活性，而在较高浓度下的稳定可能是通过协同结合模式实现的。

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HMGB binding to DNA: single and double box motifs.

High mobility group (HMG) proteins are nuclear proteins believed to significantly affect DNA interactions by altering nucleic acid flexibility. Group B (HMGB) proteins contain HMG box domains known to bind to the DNA minor groove without sequence specificity, slightly intercalating base pairs and inducing a strong bend in the DNA helical axis. A dual-beam optical tweezers system is used to extend double-stranded DNA (dsDNA) in the absence as well as presence of a single box derivative of human HMGB2 [HMGB2(box A)] and a double box derivative of rat HMGB1 [HMGB1(box A+box B)]. The single box domain is observed to reduce the persistence length of the double helix, generating sharp DNA bends with an average bending angle of 99+/-9 degrees and, at very high concentrations, stabilizing dsDNA against denaturation. The double box protein contains two consecutive HMG box domains joined by a flexible tether. This protein also reduces the DNA persistence length, induces an average bending angle of 77+/-7 degrees , and stabilizes dsDNA at significantly lower concentrations. These results suggest that single and double box proteins increase DNA flexibility and stability, albeit both effects are achieved at much lower protein concentrations for the double box. In addition, at low concentrations, the single box protein can alter DNA flexibility without stabilizing dsDNA, whereas stabilization at higher concentrations is likely achieved through a cooperative binding mode.

更新日期：2017-01-31

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