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大肠杆菌 1 型甘油醛-3-磷酸脱氢酶的表征和结构。
Acta Crystallographica Section F ( IF 1.1 ) Pub Date : 2020-09-03 , DOI: 10.1107/s2053230x20010067 L Zhang 1 , M R Liu 1 , Y C Yao 2 , I K Bostrom 2 , Y D Wang 1 , A Q Chen 1 , J X Li 1 , S H Gu 1 , C N Ji 1
Acta Crystallographica Section F ( IF 1.1 ) Pub Date : 2020-09-03 , DOI: 10.1107/s2053230x20010067 L Zhang 1 , M R Liu 1 , Y C Yao 2 , I K Bostrom 2 , Y D Wang 1 , A Q Chen 1 , J X Li 1 , S H Gu 1 , C N Ji 1
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3-磷酸甘油醛脱氢酶（GAPDH）是糖酵解途径中的关键酶，催化d-甘油醛 3-磷酸转化为 1,3-二磷酸甘油酸。在此，克隆并过表达了来自大肠杆菌的全长 GAPDH 1 型（Ec GAPDH1），并纯化了蛋白质。生化分析发现Ec GAPDH1的最适反应温度和pH分别为55℃和10.0。蛋白质具有一定的热稳定性。使用坐滴蒸气扩散技术获得Ec GAPDH1晶体，并收集分辨率为 1.88 Å 的 X 射线衍射数据。晶体的表征表明它们属于空间群P 4 1 2 1 2，晶胞参数a = b = 89.651，c = 341.007 Å，α = β = γ = 90°。Ec GAPDH1的结构包含四个亚基，每个亚基包含一个 N 端 NAD +结合结构域和一个 C 端催化结构域。NAD +结合形式的分析表明Ec GAPDH1 和人 GAPDH的结构存在一些差异。由于Ec GAPDH1与宋内志贺氏菌的GAPDH具有100%的同一性，其结构可能有助于寻找治疗志贺氏菌病的药物。
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更新日期：2020-09-03
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