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Tunable High-Molecular-Weight Silk Fibroin Polypeptide Materials: Fabrication and Self-Assembly Mechanism
ACS Applied Bio Materials ( IF 4.6 ) Pub Date : 2020-04-20 , DOI: 10.1021/acsabm.0c00231 Fujian Jiang 1 , Kai Liu 1 , Meihui Zhao 1 , Xiaocheng Tao 1 , Xiao Hu 2 , Shenzhou Lu 1
ACS Applied Bio Materials ( IF 4.6 ) Pub Date : 2020-04-20 , DOI: 10.1021/acsabm.0c00231 Fujian Jiang 1 , Kai Liu 1 , Meihui Zhao 1 , Xiaocheng Tao 1 , Xiao Hu 2 , Shenzhou Lu 1
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Silk fibroin is a multisegment natural protein composed of a heavy (H) chain, a light (L) chain and a P25 glycoprotein chain. Herein, we developed a dialysis separation technique under reducing conditions to break the disulfide bond between the H-chain and L-chain and remove the low-molecular-weight portions of the protein. Thus, a high-molecular-weight silk fibroin polypeptide (HSF) material was obtained. SDS-PAGE electrophoresis showed that the molecular weight of HSF was over 80 kDa, similar to the size of the silk fibroin H-chain. Amino acid analysis result demonstrated that the amino acid composition of HSF was almost identical to that of H-chain composition. Importantly, the HSF material obtained has a high surface activity, which can reduce the surface tension of water to below 20 mN/m; at high temperature and high concentration, it can also form a unique nanofibrous network with a lamellar crystalline structure. HSF can further form a rod-shaped structure in a strong polar environment and become a star-shaped fibrous network in a weak polar environment. When the pH value of HSF solution was adjusted from 6 to 8, a structural transition from a folded crank sheet-like structure with micellar beads to a ring-like fibrous structure was observed. During the conversion of HSF from colloidal particles to nanofibers, its molecular conformation also transformed from random coils to β-sheets. These tunable properties indicate that HSF materials have a wide range of applications in biomedical and green chemistry fields.
中文翻译:
可调高分子量丝素蛋白多肽材料:制备和自组装机制
丝素蛋白是一种多节段的天然蛋白质,由重 (H) 链、轻 (L) 链和 P25 糖蛋白链组成。在此,我们开发了一种在还原条件下的透析分离技术,以打破 H 链和 L 链之间的二硫键并去除蛋白质的低分子量部分。因此,获得了高分子量丝素蛋白多肽(HSF)材料。SDS-PAGE电泳显示HSF的分子量超过80 kDa,与丝素蛋白H链的大小相似。氨基酸分析结果表明,HSF的氨基酸组成与H链组成几乎相同。重要的是,得到的HSF材料具有很高的表面活性,可以将水的表面张力降低到20 mN/m以下;在高温和高浓度下,它还可以形成具有层状晶体结构的独特纳米纤维网络。HSF在强极性环境下可进一步形成棒状结构,在弱极性环境下成为星形纤维网络。当 HSF 溶液的 pH 值从 6 调整到 8 时,观察到从具有胶束珠的折叠曲柄片状结构到环状纤维状结构的结构转变。在HSF从胶体颗粒到纳米纤维的转变过程中,其分子构象也从无规卷曲转变为β-折叠。这些可调特性表明HSF材料在生物医学和绿色化学领域具有广泛的应用。HSF在强极性环境下可进一步形成棒状结构,在弱极性环境下成为星形纤维网络。当 HSF 溶液的 pH 值从 6 调整到 8 时,观察到从具有胶束珠的折叠曲柄片状结构到环状纤维状结构的结构转变。在HSF从胶体颗粒到纳米纤维的转变过程中,其分子构象也从无规卷曲转变为β-折叠。这些可调特性表明HSF材料在生物医学和绿色化学领域具有广泛的应用。HSF在强极性环境下可进一步形成棒状结构,在弱极性环境下成为星形纤维网络。当 HSF 溶液的 pH 值从 6 调整到 8 时,观察到从具有胶束珠的折叠曲柄片状结构到环状纤维状结构的结构转变。在HSF从胶体颗粒到纳米纤维的转变过程中,其分子构象也从无规卷曲转变为β-折叠。这些可调特性表明HSF材料在生物医学和绿色化学领域具有广泛的应用。在HSF从胶体颗粒到纳米纤维的转变过程中,其分子构象也从无规卷曲转变为β-折叠。这些可调特性表明HSF材料在生物医学和绿色化学领域具有广泛的应用。在HSF从胶体颗粒到纳米纤维的转变过程中,其分子构象也从无规卷曲转变为β-折叠。这些可调特性表明HSF材料在生物医学和绿色化学领域具有广泛的应用。
更新日期:2020-04-20
中文翻译:
可调高分子量丝素蛋白多肽材料:制备和自组装机制
丝素蛋白是一种多节段的天然蛋白质,由重 (H) 链、轻 (L) 链和 P25 糖蛋白链组成。在此,我们开发了一种在还原条件下的透析分离技术,以打破 H 链和 L 链之间的二硫键并去除蛋白质的低分子量部分。因此,获得了高分子量丝素蛋白多肽(HSF)材料。SDS-PAGE电泳显示HSF的分子量超过80 kDa,与丝素蛋白H链的大小相似。氨基酸分析结果表明,HSF的氨基酸组成与H链组成几乎相同。重要的是,得到的HSF材料具有很高的表面活性,可以将水的表面张力降低到20 mN/m以下;在高温和高浓度下,它还可以形成具有层状晶体结构的独特纳米纤维网络。HSF在强极性环境下可进一步形成棒状结构,在弱极性环境下成为星形纤维网络。当 HSF 溶液的 pH 值从 6 调整到 8 时,观察到从具有胶束珠的折叠曲柄片状结构到环状纤维状结构的结构转变。在HSF从胶体颗粒到纳米纤维的转变过程中,其分子构象也从无规卷曲转变为β-折叠。这些可调特性表明HSF材料在生物医学和绿色化学领域具有广泛的应用。HSF在强极性环境下可进一步形成棒状结构,在弱极性环境下成为星形纤维网络。当 HSF 溶液的 pH 值从 6 调整到 8 时,观察到从具有胶束珠的折叠曲柄片状结构到环状纤维状结构的结构转变。在HSF从胶体颗粒到纳米纤维的转变过程中,其分子构象也从无规卷曲转变为β-折叠。这些可调特性表明HSF材料在生物医学和绿色化学领域具有广泛的应用。HSF在强极性环境下可进一步形成棒状结构,在弱极性环境下成为星形纤维网络。当 HSF 溶液的 pH 值从 6 调整到 8 时,观察到从具有胶束珠的折叠曲柄片状结构到环状纤维状结构的结构转变。在HSF从胶体颗粒到纳米纤维的转变过程中,其分子构象也从无规卷曲转变为β-折叠。这些可调特性表明HSF材料在生物医学和绿色化学领域具有广泛的应用。在HSF从胶体颗粒到纳米纤维的转变过程中,其分子构象也从无规卷曲转变为β-折叠。这些可调特性表明HSF材料在生物医学和绿色化学领域具有广泛的应用。在HSF从胶体颗粒到纳米纤维的转变过程中,其分子构象也从无规卷曲转变为β-折叠。这些可调特性表明HSF材料在生物医学和绿色化学领域具有广泛的应用。