摘要 β-乳球蛋白在不同的 pH 水平下通常会发生构象变化（例如，高于 pH 7 的 Tanford 转变和低于 pH 3.0 的二聚体到单体的解离），这会影响其配体结合特性。在这项研究中，多光谱方法、构象表征和分子模拟提供了对不同 pH 水平（2.6、6.2、7.1 和 8.2）下 β-乳球蛋白与芹菜素相互作用机制的深入了解。最初，发现芹菜素在所有 pH 水平下静态猝灭 β-乳球蛋白的内在荧光，证明它们的相互作用是成功的。亲和力按照 pH 6.2 > 8.2 > 7.1 > 2.6 的顺序降低。在 pH 7.1 和 8.2 时，β-乳球蛋白和芹菜素之间的疏水相互作用占主导地位，而在 pH 2.6 和 6.2 时，β-乳球蛋白和芹菜素之间的主要相互作用是范德华力和氢键。分子对接表明芹菜素更喜欢与封闭的 β-桶（pH 2.6 和 6.2）结合到 β-乳球蛋白的外表面，而开放的 β-桶在 pH 7.1 和 8.2 时，大量非极性残基分布，芹菜素可插入其中。在 pH 6.2 亲和力最强的情况下，发现 Trp19、Val43 和 His161 残基对结合自由能有显着贡献，正是因为它们与芹菜素形成氢键。此外，含和不含芹菜素的 β-乳球蛋白的构象研究表明，Trp 残基周围的溶剂可及性增强，表面疏水性降低，不明显的去折叠。



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