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探索Ochrobactrum sp。的核糖5-磷酸异构酶B的多功能残基。CSL1增强D-allose的异构化。
Journal of Agricultural and Food Chemistry ( IF 5.7 ) Pub Date : 2020-02-26 , DOI: 10.1021/acs.jafc.9b07855
Xiaofeng Zhang 1 , Xinqi Xu 2 , Xuemei Yao 1 , Rong Wang 1 , Hengtao Tang 1 , Xin Ju 1 , Liangzhi Li 1
Journal of Agricultural and Food Chemistry ( IF 5.7 ) Pub Date : 2020-02-26 , DOI: 10.1021/acs.jafc.9b07855
Xiaofeng Zhang 1 , Xinqi Xu 2 , Xuemei Yao 1 , Rong Wang 1 , Hengtao Tang 1 , Xin Ju 1 , Liangzhi Li 1
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5-磷酸核糖异构酶B对于生物催化和生物合成具有重要意义，但活性位点中的多功能残基阻碍了研究工作。这项研究采用合理的设计策略来确定Ochrobactrum sp。的RpiB的关键残基。CSL1（OsRpiB）。非接触残基的单个突变体S9T对D-阿洛糖的活性提高了80％。双突变体S98H / S134H将活性进一步提高到3.6倍。通过动力学和分子动力学分析对突变进行了分析，发现S9T可能通过诱导空间效应来增强底物的结合和催化作用，而S98H / S134H可以增强D-异位糖的开环和结合。尽管在S98H / S134H上发现了低温稳定性，但通过将D-阿糖异构化为D-阿胶以更高的转化率和更少的反应时间来探索其潜力。
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更新日期：2020-03-10
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