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TPX2 的相分离增强并空间协调微管成核。
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2020-01-14 , DOI: 10.1038/s41467-019-14087-0 Matthew R King 1, 2 , Sabine Petry 1
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提出底物和效应物的相分离以提高生物反应速率和效率。 Xklp2 的靶向蛋白 (TPX2) 是纺锤体中分支微管成核的效应子，并通过未知机制与底物微管蛋白一起发挥作用。在这里，我们表明 TPX2 与微管蛋白相分离成共缩合物，在体外和分离的细胞质中介导微管成核。在 TPX2 的内源性和生理相关浓度下，TPX2-微管蛋白共缩合优先发生在预先存在的微管上，即分支微管成核的位点。 TPX2 的截短和嵌合版本表明 TPX2-微管蛋白共缩合增强了 TPX2 介导的分支微管成核的效率。最后，已知的 TPX2 抑制剂，即 importin-α/β 异二聚体，在体外调节 TPX2 凝聚，从而调节分离的细胞质中的分支微管成核活性。我们的研究证明了受控相分离如何同时提高反应效率和空间协调微管成核，这可能有助于快速准确的纺锤体形成。
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