8-Amino-7-oxononanoate合酶（也称为7-keto-8-氨基壬酸合酶，EC 2.3.1.47）是吡咯醛5'-磷酸盐依赖性酶，可催化L-丙氨酸与庚二酰-CoA的脱羧缩合。以立体定向的方式形成8（S）-氨基-7-氧代壬酸酯。这是生物素生物合成的第一步。大肠杆菌AONS的机理已通过光谱，动力学和晶体学技术进行了研究。完整酶的X射线结构已以1.7 A的分辨率精制（R = 18.6％，R（游离）=21。2％），显示内部醛亚胺的亚胺键平面偏离吡啶飞机。酶-产品外部亚胺亚胺复合物的结构已以2.0 A的分辨率精制（R = 21.2％，R（free）= 27。8％），并显示吡啶环相对于内部醛亚胺的旋转，以及C端结构域的显着构象变化和活性位点氢键的细微重排。反应的第一步是L-丙氨酸外部醛亚胺的形成，反应迅速（k（1）= 2 x 10（4）M（-）（1）s（-）（1））。用D-丙氨酸（不是底物）形成外部醛亚胺的速度明显较慢（k（1）= 125 M（-）（1）s（-）（1））。在庚二酰辅酶A存在下，D-丙氨酸与AONS的结合增强了约2倍。仅在向预先形成的L-丙氨酸外部醛亚胺络合物中添加庚二酰-CoA时，才发生显着的底物醌类形成，并且其之前存在明显的滞后相（约30 ms），这表明庚二酰-CoA的结合会导致酶的构象转变外部醛亚胺络合物。这种转变是通过建模推断的，要求围绕外部醛亚胺络合物的Calpha-N键进行旋转，从而促进了Lys236对Calpha质子的提取。这些结果已合并形成AONS催化的详细机理途径，该途径可应用于α-氧胺合酶亚家族的其他成员。促进Lys236对Calpha质子的抽象。这些结果已合并形成AONS催化的详细机理途径，该途径可应用于α-氧胺合酶亚家族的其他成员。促进Lys236对Calpha质子的抽象。这些结果已合并形成AONS催化的详细机理途径，该途径可应用于α-氧胺合酶亚家族的其他成员。



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