PyrR核苷酸复合物的结构，即解热芽孢杆菌的pyr衰减蛋白，表明嘧啶和嘌呤核苷酸具有双重调控作用。,Journal of Bacteriology

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PyrR核苷酸复合物的结构，即解热芽孢杆菌的pyr衰减蛋白，表明嘧啶和嘌呤核苷酸具有双重调控作用。
Journal of Bacteriology ( IF 2.7 ) Pub Date : 2005-02-18 , DOI: 10.1128/jb.187.5.1773-1782.2005
Preethi Chander ₁ , Kari M Halbig , Jamie K Miller , Christopher J Fields , Heather K S Bonner , Gail K Grabner , Robert L Switzer , Janet L Smith

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PyrR是一种蛋白质，可调节许多细菌中嘧啶核苷酸生物合成基因和操纵子的表达（pyr基因）。当尿苷核苷酸的细胞内水平升高时，PyrR通过与pyr mRNA上的特定序列结合并引起转录减弱而起作用。来自枯草芽孢杆菌的PyrR已被纯化和广泛研究。在这项工作中，我们描述了从嗜热芽孢杆菌纯化重组PyrR的特性和表征，以及未结合的PyrR和PyrR-核苷酸复合物的晶体结构。以前已证明解热芽孢杆菌pyrR基因可在pyrR缺失突变体中恢复枯草芽孢杆菌pyr操纵子的正常调控。像枯草芽孢杆菌PyrR，B。caldolyticus PyrR催化尿嘧啶磷酸核糖基转移酶反应，但在60摄氏度时具有最大活性。Caldolyticus PyrR的晶体结构显示出类似于枯草芽孢杆菌PyrR二聚体的二聚体，并且首次显示了核苷酸的结合位点。UMP和GMP伴随Mg2 +特异性结合PyrR活性位点。核苷酸与PyrR的结合与其他磷酸核糖基转移酶相似，但Mg2 +的结合不同。GMP绑定是意外的。该蛋白结合了pyr RNA的特异性序列，比枯草芽孢杆菌PyrR紧密结合了100至1,000倍，具体取决于所测试的RNA和测定方法。尿苷核苷酸增强了RNA的结合，但鸟苷核苷酸却使其拮抗。特异性GMP结合及其对RNA结合的拮抗作用的新发现表明嘌呤对吡咯操纵子具有交叉调节作用。溶钙芽孢杆菌PyrR的晶体结构显示出类似于枯草芽孢杆菌PyrR二聚体的二聚体，并且首次是核苷酸的结合位点。UMP和GMP伴随Mg2 +特异性结合PyrR活性位点。核苷酸与PyrR的结合与其他磷酸核糖基转移酶相似，但Mg2 +的结合不同。GMP绑定是意外的。该蛋白结合了pyr RNA的特异性序列，比枯草芽孢杆菌PyrR紧密结合了100至1,000倍，具体取决于所测试的RNA和测定方法。尿苷核苷酸增强了RNA的结合，但鸟苷核苷酸却使其拮抗。特异性GMP结合及其对RNA结合的拮抗作用的新发现表明嘌呤对吡咯操纵子具有交叉调节作用。溶钙芽孢杆菌PyrR的晶体结构显示出类似于枯草芽孢杆菌PyrR二聚体的二聚体，并且首次是核苷酸的结合位点。UMP和GMP伴随Mg2 +特异性结合PyrR活性位点。核苷酸与PyrR的结合与其他磷酸核糖基转移酶相似，但Mg2 +的结合不同。GMP绑定是意外的。该蛋白结合了pyr RNA的特异性序列，比枯草芽孢杆菌PyrR紧密结合了100至1,000倍，具体取决于所测试的RNA和测定方法。尿苷核苷酸增强了RNA的结合，但鸟苷核苷酸却使其拮抗。特异性GMP结合及其对RNA结合的拮抗作用的新发现表明嘌呤对吡咯操纵子具有交叉调节作用。UMP和GMP伴随Mg2 +特异性结合PyrR活性位点。核苷酸与PyrR的结合与其他磷酸核糖基转移酶相似，但Mg2 +的结合不同。GMP绑定是意外的。该蛋白结合了pyr RNA的特异性序列，比枯草芽孢杆菌PyrR紧密结合了100至1,000倍，具体取决于所测试的RNA和测定方法。尿苷核苷酸增强了RNA的结合，但鸟苷核苷酸却使其拮抗。特异性GMP结合及其对RNA结合的拮抗作用的新发现表明嘌呤对吡咯操纵子具有交叉调节作用。UMP和GMP伴随Mg2 +特异性结合PyrR活性位点。核苷酸与PyrR的结合与其他磷酸核糖基转移酶相似，但Mg2 +的结合不同。GMP绑定是意外的。该蛋白结合了pyr RNA的特异性序列，比枯草芽孢杆菌PyrR紧密结合了100至1,000倍，具体取决于所测试的RNA和测定方法。尿苷核苷酸增强了RNA的结合，但鸟苷核苷酸却使其拮抗。特异性GMP结合及其对RNA结合的拮抗作用的新发现表明嘌呤对吡咯操纵子具有交叉调节作用。枯草杆菌PyrR，取决于测试的RNA和测定方法；尿苷核苷酸增强了RNA的结合，但鸟苷核苷酸却使其拮抗。特异性GMP结合及其对RNA结合的拮抗作用的新发现表明嘌呤对吡咯操纵子具有交叉调节作用。枯草杆菌PyrR，取决于测试的RNA和测定方法；尿苷核苷酸增强了RNA的结合，但鸟苷核苷酸却使其拮抗。特异性GMP结合及其对RNA结合的拮抗作用的新发现表明嘌呤对吡咯操纵子具有交叉调节作用。

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Structure of the nucleotide complex of PyrR, the pyr attenuation protein from Bacillus caldolyticus, suggests dual regulation by pyrimidine and purine nucleotides.

PyrR is a protein that regulates the expression of genes and operons of pyrimidine nucleotide biosynthesis (pyr genes) in many bacteria. PyrR acts by binding to specific sequences on pyr mRNA and causing transcriptional attenuation when intracellular levels of uridine nucleotides are elevated. PyrR from Bacillus subtilis has been purified and extensively studied. In this work, we describe the purification to homogeneity and characterization of recombinant PyrR from the thermophile Bacillus caldolyticus and the crystal structures of unliganded PyrR and a PyrR-nucleotide complex. The B. caldolyticus pyrR gene was previously shown to restore normal regulation of the B. subtilis pyr operon in a pyrR deletion mutant. Like B. subtilis PyrR, B. caldolyticus PyrR catalyzes the uracil phosphoribosyltransferase reaction but with maximal activity at 60 degrees C. Crystal structures of B. caldolyticus PyrR reveal a dimer similar to the B. subtilis PyrR dimer and, for the first time, binding sites for nucleotides. UMP and GMP, accompanied by Mg2+, bind specifically to PyrR active sites. Nucleotide binding to PyrR is similar to other phosphoribosyltransferases, but Mg2+ binding differs. GMP binding was unexpected. The protein bound specific sequences of pyr RNA 100 to 1,000 times more tightly than B. subtilis PyrR, depending on the RNA tested and the assay method; uridine nucleotides enhanced RNA binding, but guanosine nucleotides antagonized it. The new findings of specific GMP binding and its antagonism of RNA binding suggest cross-regulation of the pyr operon by purines.

更新日期：2019-11-01

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