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细菌生物合成精氨酸脱羧酶的结构。
Acta Crystallographica Section F ( IF 1.1 ) Pub Date : 2010-12-07 , DOI: 10.1107/s1744309110040649
Farhad Forouhar 1 , Scott Lew , Jayaraman Seetharaman , Rong Xiao , Thomas B Acton , Gaetano T Montelione , Liang Tong
Affiliation  

生物合成精氨酸脱羧酶 (ADC;也称为 SpeA) 在细菌和植物中从精氨酸生物合成多胺中起着重要作用。SpeA 是一种 5'-磷酸吡哆醛 (PLP) 依赖性酶,与其他几种 PLP 依赖性脱羧酶具有弱序列同源性。在这里,来自空肠弯曲杆菌的 PLP 结合的 SpeA 的晶体结构以 3.0 Å 分辨率报道,而大肠杆菌的晶体结构SpeA 与硫酸根离子的复合物报告分辨率为 3.1 Å。SpeA 单体的结构包含两个大结构域,一个 N 端 TIM 桶结构域,然后是一个 β 夹心结构域,以及两个较小的螺旋结构域。TIM-barrel 和 β-sandwich 结构域与其他几种 PLP 依赖性脱羧酶具有结构同源性,即使这些酶之间的序列保守性低于 25%。在空肠弯曲杆菌大肠杆菌中观察到类似的四聚体SpeA,由紧密结合的单体的两个二聚体组成。SpeA 的活性位点位于该二聚体的界面,由一个单体的 TIM 桶结构域的残基和另一个单体的 β 夹心结构域中的高度保守环形成。PLP 辅因子通过氢键、π 堆积和范德华相互作用被识别。



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更新日期:2010-12-07
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