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ZIP4 细胞外结构域的结构洞察对于最佳锌转运至关重要。
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2016-06-20 , DOI: 10.1038/ncomms11979
Tuo Zhang 1 , Dexin Sui 1 , Jian Hu 1, 2
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2016-06-20 , DOI: 10.1038/ncomms11979
Tuo Zhang 1 , Dexin Sui 1 , Jian Hu 1, 2
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ZIP 锌转运蛋白家族负责从细胞外环境或细胞内囊泡摄取锌。LIV-1 亚家族包含 14 种人类 ZIP 蛋白中的 9 种，具有大的细胞外结构域 (ECD)。ECD 的关键作用体现在 ZIP4 上的致病突变，ZIP4 是一种代表性的 LIV-1 蛋白。在这里，我们报告了哺乳动物 ZIP4-ECD 的第一个晶体结构，它揭示了两个结构独立的子域和一个前所未有的以标志性 PAL 基序为中心的二聚体。结构引导诱变、基于细胞的锌摄取测定和致病突变图谱表明，这两个子域起着关键但不同的作用，连接它们的桥接区域对于 ZIP4 功能尤为重要。这些发现导致了关于 ZIP4-ECD 如何在锌转运中发挥关键功能的工作假设。ZIP4-ECD 中的保守二聚体结构也被证明是 LIV-1 蛋白的共同结构特征。
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更新日期：2016-06-23
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