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功能获得突变体的表征为ClpP结构提供了新的见解
ACS Chemical Biology ( IF 3.5 ) Pub Date : 2016-05-17 00:00:00 , DOI: 10.1021/acschembio.6b00390 Tengfeng Ni 1, 2 , Fei Ye 3, 4 , Xing Liu 5 , Jie Zhang 1 , Hongchuan Liu 1 , Jiahui Li 1, 2 , Yingyi Zhang 6 , Yinqiang Sun 7 , Meining Wang 5 , Cheng Luo 4 , Hualiang Jiang 2, 4 , Lefu Lan 1, 2 , Jianhua Gan 8 , Ao Zhang 2, 5 , Hu Zhou 2, 5 , Cai-Guang Yang 1, 2
ACS Chemical Biology ( IF 3.5 ) Pub Date : 2016-05-17 00:00:00 , DOI: 10.1021/acschembio.6b00390 Tengfeng Ni 1, 2 , Fei Ye 3, 4 , Xing Liu 5 , Jie Zhang 1 , Hongchuan Liu 1 , Jiahui Li 1, 2 , Yingyi Zhang 6 , Yinqiang Sun 7 , Meining Wang 5 , Cheng Luo 4 , Hualiang Jiang 2, 4 , Lefu Lan 1, 2 , Jianhua Gan 8 , Ao Zhang 2, 5 , Hu Zhou 2, 5 , Cai-Guang Yang 1, 2
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ATP依赖性Clp蛋白酶（ClpP）是广大细菌中高度保守的丝氨酸蛋白酶，可以在酰基肽肽（ADEPs）存在下转化为能够降解成熟蛋白质的不可控制的酶。在这里，我们设计了这样一种功能增强的金黄色葡萄球菌ClpP（Sa ClpP）突变体，该突变体能够触发与ADEPs治疗相同水平的功能障碍活性。在萨ClpPY63A突变体降解的FtsZ体内并抑制葡萄球菌的生长。Sa ClpPY63A的晶体结构表明，Asn42将成为重要的骨牌，以进一步激活ClpP。的确，萨ClpPN42AY63A突变体表明促进了自我激活的蛋白水解作用，这是在低温电子显微镜图像中观察到的入口孔扩大的结果。另外，用ADEP处理的工程clpP等位基因表型的表达；对细胞分裂的抑制作用与对利福平抗生素的杀菌作用一样。总的来说，我们显示功能获得的Sa ClpPN42AY63A突变体变成一种相当非特异性的蛋白酶，并通过降解500多种蛋白质而杀死了持久性蛋白，从而为ClpP蛋白酶的结构提供了新的见解。
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更新日期：2016-05-17
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