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ADAM17脱羧酶功能需要暴露磷脂酰丝氨酸。
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2016-05-10 , DOI: 10.1038/ncomms11523
Anselm Sommer , Felix Kordowski , Joscha Büch , Thorsten Maretzky , Astrid Evers , Jörg Andrä , Stefan Düsterhöft , Matthias Michalek , Inken Lorenzen , Prasath Somasundaram , Andreas Tholey , Frank D. Sönnichsen , Karl Kunzelmann , Lena Heinbockel , Christian Nehls , Thomas Gutsmann , Joachim Grötzinger , Sucharit Bhakdi , Karina Reiss
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2016-05-10 , DOI: 10.1038/ncomms11523
Anselm Sommer , Felix Kordowski , Joscha Büch , Thorsten Maretzky , Astrid Evers , Jörg Andrä , Stefan Düsterhöft , Matthias Michalek , Inken Lorenzen , Prasath Somasundaram , Andreas Tholey , Frank D. Sönnichsen , Karl Kunzelmann , Lena Heinbockel , Christian Nehls , Thomas Gutsmann , Joachim Grötzinger , Sucharit Bhakdi , Karina Reiss
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ADAM17是“ Disintegrin和金属蛋白酶”（ADAM）家族的重要成员，它通过切割跨膜底物来控制重要的细胞功能。在这里，我们提供证据表明磷脂酰丝氨酸（PS）的表面暴露对于ADAM17发挥脱氢酶活性至关重要。PS暴露与各种ADAM17激活剂引起的底物脱落紧密相关。PS依赖性在以下方面得到证实：（a）在经历凋亡的Raji细胞中；（b）具有可操纵的PS含量的突变PSA-3细胞；（c）Scott综合征的淋巴细胞在遗传上丧失了响应细胞内Ca（2+）升高而使PS外部化的能力。可溶性磷酸丝氨酸而不是磷酸胆碱可抑制底物裂解。ADAM17的分离的膜近端结构域（MPD）与PS结合，但不与磷脂酰胆碱脂质体结合。在该结构域中鉴定出阳离子PS结合基序，取代该阳离子可消除脂质体结合并使蛋白酶无法在细胞中裂解其底物。我们推测，表面暴露的PS可以将蛋白酶引导至其靶标，然后再执行其脱落功能。
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更新日期：2016-05-13
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