免疫球蛋白G1（IgG1）是人类血清抗体的一类，是开发用于治疗人类疾病的单克隆抗体的最广泛使用的支架。天冬酰胺（N）297连接的聚糖的组成可调节IgG1 Fc对Fcγ受体的结合亲和力，但尚不清楚位于结合界面远端的N-聚糖末端的结构修饰如何促进亲和力。通过一系列连续截短的高甘露糖IgG1 Fc糖型的原子分子动力学模拟，我们发现C'E环和Cγ2-Cγ3方向是高度动态的，并且N-聚糖组成的变化改变了它们的构象整体。与截短的糖型相比，高甘露糖型的糖型优先采样与FcγRIIIa结合更有效的构象，提示IgG1 Fc N-聚糖在优化与Fc受体的界面以有效结合中的作用。轨迹分析还揭示了N-聚糖具有大幅度的运动，并且碳水化合物部分在Fc结合形式和未结合形式之间相互转化，使得能够对聚糖末端进行酶促修饰。



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