手性分子是指不能与其镜像重叠的分子，它们在生物体内扮演着重要角色。生物酶通过特定的手性结构与底物分子的相互作用来区分这些手性分子，从而在生物体内的代谢调节中发挥重要作用。然而，生物酶在实际应用中存在一些固有的缺陷，例如高存储成本、低稳定性、低可访问性、对实验条件的耐受性差以及回收和再利用困难。因此，设计具有高活性和选择性的人工模拟酶来替代手性生物酶，是手性材料开发中的一个重要趋势。

    近日，课题组硕士研究生聂玲玉同学发表了手性纳米酶相关成果以“Integrating a Copper−Histidine Brace in a Mimetic Nanozyme Streamlines the Tyrosinase Recognition Moiety to Achieve Chiral Differentiation”为题发表在国际化学权威杂志Analytical Chemistry上（DOI: 10.1021/acs.analchem.4c01966）。

    该工作设计了一种模拟纳米酶，通过整合铜(Cu)和手性氨基酸L-组氨酸(L-His)来创建具有对映选择催化能力的铜-组氨酸支架。这种支架模拟了酪氨酸酶的手性催化结构单元，能够对手性酪氨酸醇(L-/D-酪氨酸醇)进行有效的识别和催化。研究结果表明，Cu@L-His对L-酪氨酸醇具有明显的过氧化物酶样活性和偏好性，这种偏好性可以归因于结构导向的铜-组氨酸支架对L-酪氨酸醇具有更强的亲和力和催化活性。同时探讨了Cu@L-His的过氧化物酶样活性、手性区分能力以及在细胞内的手性催化活性。通过动力学参数和活化能的测定，进一步证实了Cu@L-His对L-酪氨酸醇的高效催化能力。此外，研究还评估了Cu@L-His的细胞毒性和在RAW 264.7巨噬细胞中的手性选择性催化活性。这种模拟纳米酶的设计策略为构建具有高活性和选择性的手性纳米酶提供了一个通用模板，并有望推动手性材料的发展和应用。研究还证明了Cu@L-His在细胞内能够实现对手性分子的识别和催化，为生物分析和药物设计提供了新的工具和方法。

编辑：赵  岩

审核：孔维恒